Was sind Proteine? 50 Erstaunliche Fakten zu Eiweiß

Was sind Proteine?

Proteine ‚Äč‚Äčsind Ketten von Aminos√§uren, die durch Peptidbindungen verbunden und in eine dreidimensionale Struktur gefaltet sind. Die Seitenketten einzelner Aminos√§urereste bestimmen die Wechselwirkungen zwischen Aminos√§ureresten und letztendlich die Faltung des Proteins. Abh√§ngig von der L√§nge und der strukturellen Komplexit√§t werden Ketten von Aminos√§ureresten als Oligopeptide, Polypeptide oder Proteine ‚Äč‚Äčklassifiziert.

Struktur des Beitrags

Aminos√§urereste sind die Bausteine ‚Äč‚Äčvon Proteinen

Eine Aminos√§ure ist ein Molek√ľl, das ein Carboxyl (-COOH) und eine Aminogruppe (-NH 2 ) enth√§lt, die an dasselbe Kohlenstoffatom, den ‚ćļ-Kohlenstoff, gebunden sind. Die Identit√§t der Aminos√§ure wird durch ihre Seitenkette oder ihren Seitenrest bestimmt, der oft als R-Gruppe bezeichnet wird. Die einfachste Aminos√§ure ist Glycin, wobei der Rest ein einzelnes Wasserstoffatom ist. Andere Aminos√§uren tragen komplexere Seitenketten. Die Seitenkette bestimmt die chemischen Eigenschaften der Aminos√§ure. Beispielsweise kann es Wasser anziehen oder absto√üen (hydrophil oder hydrophob), eine negative Ladung tragen (sauer) oder Wasserstoffbr√ľckenbindungen bilden (polar).

Von allen bekannten Aminos√§uren werden nur 21 verwendet, um Proteine ‚Äč‚Äčin Eukaryoten zu erzeugen (der genetische Code codiert nur 20 davon). Aminos√§uren werden mit einem Drei-Buchstaben-Code (z. B. Gly, Val, Pro) oder einem Ein-Buchstaben-Code (z. B. G, V, P) abgek√ľrzt. Die lineare Kette von Aminos√§ureresten bildet das R√ľckgrat des Proteins. Die freie Aminogruppe an einem Ende wird als N-Terminus bezeichnet, w√§hrend die freie Carboxylgruppe am anderen Ende den C-Terminus bildet. Die chemischen Eigenschaften der Seitenketten bestimmen stark die endg√ľltige Struktur des Proteins, wenn sie miteinander und mit polaren Wassermolek√ľlen interagieren.

Um ein Polypeptid zu bilden, werden Aminos√§uren durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Peptidbindungen werden zwischen der Aminogruppe (-NH 2 -Gruppe) einer Aminos√§ure und der Carboxylgruppe (-COOH) der benachbarten Aminos√§ure gebildet. Proteine ‚Äč‚Äčwerden durch Dehydratisierungssynthese gebildet. Jedes einzelne Wassermolek√ľl wird w√§hrend der Verkn√ľpfung von zwei Aminos√§uren gebildet. Die resultierende kovalente Bindung ist eine Peptidbindung.

Der pH-Wert des umgebenden Mediums bestimmt die chemische Funktion von Aminosäuren

Aminos√§uren haben sowohl eine basische als auch eine saure Gruppe. Sie k√∂nnen daher als Base (Wasserstoffionenempf√§nger) oder als S√§ure (Wasserstoffionendonor) wirken. Die chemischen Eigenschaften h√§ngen vom pH-Wert des umgebenden Mediums ab. Bei niedrigem pH-Wert (z. B. pH2) sind sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe protoniert (-NH 3 , -COOH), sodass die Aminos√§ure als Base fungiert. Bei einem alkalischen pH-Wert (z. B. pH 13) werden sowohl die Carboxyl- als auch die Aminogruppe deprotoniert (‚ÄďNH 2 , ‚ÄďCOO  ) und die Aminos√§ure wirkt als S√§ure. Bei einem neutralen pH-Wert (dh den meisten physiologischen Umgebungen ~ pH 7,4) ist die Aminogruppe protoniert (‚ÄďNH 3 ) und die Carboxylgruppe deprotoniert (‚ÄďCOO ), wodurch ein Zwitterion entsteht, ein Molek√ľl mit sowohl positiver als auch negativer Ladung. Diese chemischen Eigenschaften bei physiologischem pH-Wert sind wesentlich f√ľr die Bildung von Wasserstoffbr√ľcken, die wiederum zur Bildung komplexerer Proteinstrukturen beitragen.

Länge, strukturelle Komplexität und Funktionalität unterscheiden ein Polypeptid von einem Protein

Polypeptide sind Ketten von Aminos√§uren. Polypeptide mit weniger als 20 Aminos√§uren werden auch als Oligopeptide oder einfach als Peptide bezeichnet. Eine Polypeptidkette wird als Protein bezeichnet, wenn sie in eine dreidimensionale Struktur gefaltet wird, die bereit ist, ihre spezifische Zellfunktion zu erf√ľllen.

Wie wir bereits erw√§hnt haben, ist die Form eines Proteins f√ľr seine Funktion sehr wichtig. Um zu verstehen, wie ein Protein seine endg√ľltige Form oder Konformation erh√§lt, m√ľssen wir die vier Ebenen der Proteinstruktur verstehen: prim√§r, sekund√§r, terti√§r und quatern√§r.

Protein Primärstruktur

Die einfachste Ebene der Proteinstruktur, die¬†Prim√§rstruktur¬†, ist einfach die Sequenz von Aminos√§uren in einer Polypeptidkette.¬†Zum Beispiel hat das Hormon Insulin zwei Polypeptidketten, A und B, die in der folgenden Abbildung gezeigt sind.¬†(Das hier gezeigte Insulinmolek√ľl ist Kuhinsulin, obwohl seine Struktur der von Humaninsulin √§hnlich ist.) Jede Kette hat ihren eigenen Satz von Aminos√§uren, die in einer bestimmten Reihenfolge zusammengesetzt sind.¬†Beispielsweise beginnt die Sequenz der A-Kette mit Glycin am N-Terminus und endet mit Asparagin am C-Terminus und unterscheidet sich von der Sequenz der B-Kette.

Die Sequenz eines Proteins wird durch die DNA des Gens bestimmt, das das Protein codiert (oder das einen Teil des Proteins f√ľr Proteine ‚Äč‚Äčmit mehreren Untereinheiten codiert).¬†Eine √Ąnderung der DNA-Sequenz des Gens kann zu einer √Ąnderung der Aminos√§uresequenz des Proteins f√ľhren.¬†Selbst die √Ąnderung nur einer Aminos√§ure in der Sequenz eines Proteins kann die Gesamtstruktur und -funktion des Proteins beeinflussen.Zum Beispiel ist eine einzelne Aminos√§urever√§nderung mit Sichelzellenan√§mie verbunden, einer Erbkrankheit, die rote Blutk√∂rperchen betrifft.¬†Bei Sichelzellenan√§mie weist eine der Polypeptidketten, aus denen H√§moglobin besteht, das Protein, das Sauerstoff im Blut tr√§gt, eine leichte Sequenz√§nderung auf.¬†Die Glutamins√§ure, die normalerweise die sechste Aminos√§ure der H√§moglobin-ő≤-Kette ist (eine von zwei Arten von Proteinketten, aus denen H√§moglobin besteht), wird durch ein Valin ersetzt.¬†Diese Substitution ist f√ľr ein Fragment der ő≤-Kette im folgenden Diagramm gezeigt.

Am bemerkenswertesten ist, dass ein H√§moglobinmolek√ľl aus zwei őĪ-Ketten und zwei ő≤-Ketten besteht, die jeweils aus etwa 150 Aminos√§uren bestehen, was insgesamt etwa 600 Aminos√§uren im gesamten Protein entspricht.¬†Der Unterschied zwischen einem normalen H√§moglobinmolek√ľl und einem Sichelzellenmolek√ľl betr√§gt nur 2 Aminos√§uren von ungef√§hr 600.Eine Person, deren K√∂rper nur Sichelzellen-H√§moglobin produziert, leidet an Symptomen einer Sichelzellenan√§mie.¬†Diese treten auf, weil die √Ąnderung der Glutamins√§ure-zu-Valin-Aminos√§ure dazu f√ľhrt, dass sich die H√§moglobinmolek√ľle zu langen Fasern zusammenlagern.¬†Die Fasern verzerren scheibenf√∂rmige rote Blutk√∂rperchen in sichelf√∂rmige Formen.¬†Beispiele f√ľr “Sichelzellen” sind gemischt mit normalen, scheibenartigen Zellen in der Blutprobe unten zu sehen.

Die Sichelzellen bleiben stecken, wenn sie versuchen, durch Blutgefäße zu gelangen. Die festsitzenden Zellen beeinträchtigen die Durchblutung und können bei Menschen mit Sichelzellenanämie schwerwiegende gesundheitliche Probleme verursachen, darunter Atemnot, Schwindel, Kopfschmerzen und Bauchschmerzen.

Protein Sekundärstruktur

Die n√§chste Ebene der Proteinstruktur, die¬†Sekund√§rstruktur¬†, bezieht sich auf lokale gefaltete Strukturen, die sich innerhalb eines Polypeptids aufgrund von Wechselwirkungen zwischen Atomen des R√ľckgrats bilden.¬†(Das R√ľckgrat bezieht sich nur auf die Polypeptidkette, abgesehen von den R-Gruppen. Wir meinen hier also nur, dass die Sekund√§rstruktur keine Atome der R-Gruppe umfasst.) Die h√§ufigsten Arten von Sekund√§rstrukturen sind die őĪ-Helix und das ő≤-Faltenblatt.¬†Beide Strukturen werden durch Wasserstoffbr√ľcken in Form gehalten, die sich zwischen dem Carbonyl O einer Aminos√§ure und dem Amino H einer anderen bilden.

In einer¬†őĪ-Helix¬†ist das Carbonyl (C = O) einer Aminos√§ure wasserstoffgebunden an das Amino H (NH) einer Aminos√§ure, die vier entlang der Kette liegt.¬†(ZB w√ľrde das Carbonyl der Aminos√§ure 1 eine Wasserstoffbindung zum NH der Aminos√§ure 5 bilden.) Dieses Bindungsmuster zieht die Polypeptidkette in eine helikale Struktur, die einem gekr√§uselten Band √§hnelt, wobei jede Umdrehung der Helix 3,6 Amino enth√§lt S√§uren.¬†Die R-Gruppen der Aminos√§uren ragen von der őĪ-Helix nach au√üen, wo sie frei interagieren k√∂nnen^33gew√ľrfelt.In einem¬†ő≤-Faltblatt¬†reihen sich zwei oder mehr Segmente einer Polypeptidkette nebeneinander aneinander und bilden eine blattartige Struktur, die durch Wasserstoffbr√ľckenbindungen zusammengehalten wird.¬†Die Wasserstoffbr√ľckenbindungen bilden sich zwischen Carbonyl- und Aminogruppen des Grundger√ľsts, w√§hrend sich die R-Gruppen √ľber und unter der Ebene der Schicht erstrecken^33gew√ľrfelt.¬†Die Str√§nge eines ő≤-Faltenblatts k√∂nnen¬†parallel sein¬†und in die gleiche Richtung zeigen (was bedeutet, dass ihre N- und C-Termini √ľbereinstimmen) oder¬†antiparallel¬†, in entgegengesetzte Richtungen zeigen (was bedeutet, dass der N-Terminus eines Strangs als n√§chstes positioniert ist zum C-Terminus des anderen).Bestimmte Aminos√§uren sind mehr oder weniger wahrscheinlich in őĪ-Helices oder ő≤-Faltenbl√§ttern zu finden.¬†Beispielsweise wird die Aminos√§ure Prolin manchmal als “Helixbrecher” bezeichnet, da ihre ungew√∂hnliche R-Gruppe (die sich unter Bildung eines Rings an die Aminogruppe bindet) eine Biegung in der Kette erzeugt und nicht mit der Helixbildung kompatibel ist^44hochgestellt beginnen, 4 hochgestellt beenden.¬†Prolin findet sich typischerweise in gebogenen, unstrukturierten Bereichen zwischen Sekund√§rstrukturen.¬†In √§hnlicher Weise finden sich Aminos√§uren wie Tryptophan, Tyrosin und Phenylalanin, die in ihren R-Gruppen gro√üe Ringstrukturen aufweisen, h√§ufig in ő≤-Faltbl√§ttern, m√∂glicherweise weil die ő≤-Faltblattstruktur viel Platz f√ľr die Seitenketten bietet^44hochgestellt beginnen, 4 hochgestellt beenden.Viele Proteine ‚Äč‚Äčenthalten sowohl őĪ-Helices als auch ő≤-Faltenbl√§tter, obwohl einige nur einen Typ einer Sekund√§rstruktur enthalten (oder keinen der beiden Typen bilden).

Protein Tertiärstruktur

Die dreidimensionale Gesamtstruktur eines Polypeptids wird als¬†Terti√§rstruktur bezeichnet¬†.¬†Die Terti√§rstruktur beruht haupts√§chlich auf Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen der Aminos√§uren, aus denen das Protein besteht.Zu den Wechselwirkungen der R-Gruppe, die zur Terti√§rstruktur beitragen, geh√∂ren Wasserstoffbr√ľckenbindungen, Ionenbindungen, Dipol-Dipol-Wechselwirkungen und Londoner Dispersionskr√§fte – im Grunde genommen die gesamte Bandbreite nichtkovalenter Bindungen.¬†Beispielsweise sto√üen sich R-Gruppen mit √§hnlichen Ladungen gegenseitig ab, w√§hrend solche mit entgegengesetzten Ladungen eine Ionenbindung bilden k√∂nnen.¬†In √§hnlicher Weise k√∂nnen polare R-Gruppen Wasserstoffbr√ľcken und andere Dipol-Dipol-Wechselwirkungen bilden.¬†Wichtig f√ľr die Terti√§rstruktur sind auch¬†hydrophobe Wechselwirkungen¬†, bei denen sich Aminos√§uren mit unpolaren, hydrophoben R-Gruppen im Inneren des Proteins zusammenballen und au√üen hydrophile Aminos√§uren mit den umgebenden Wassermolek√ľlen interagieren.Schlie√ülich gibt es eine spezielle Art von kovalenter Bindung, die zur Terti√§rstruktur beitragen kann: die Disulfidbindung.¬†Disulfidbindungen¬†, kovalente Bindungen zwischen den schwefelhaltigen Seitenketten von Cysteinen, sind viel st√§rker als die anderen Arten von Bindungen, die zur Terti√§rstruktur beitragen.¬†Sie wirken wie molekulare “Sicherheitsnadeln” und halten Teile des Polypeptids fest miteinander verbunden.

Protein Quartärstruktur

Viele Proteine ‚Äč‚Äčbestehen aus einer einzelnen Polypeptidkette und haben nur drei Strukturebenen (die, die wir gerade besprochen haben).¬†Einige Proteine ‚Äč‚Äčbestehen jedoch aus mehreren Polypeptidketten, die auch als Untereinheiten bezeichnet werden.¬†Wenn diese Untereinheiten zusammenkommen, geben sie dem Protein seine¬†quatern√§re Struktur¬†.Wir haben bereits ein Beispiel f√ľr ein Protein mit quatern√§rer Struktur gefunden: H√§moglobin.¬†Wie bereits erw√§hnt, tr√§gt H√§moglobin Sauerstoff im Blut und besteht aus vier Untereinheiten, jeweils zwei vom Typ őĪ und ő≤.¬†Ein weiteres Beispiel ist die DNA-Polymerase, ein Enzym, das neue DNA-Str√§nge synthetisiert und aus zehn Untereinheiten besteht^55hochgestellt beginnen, 5 hochgestellt beenden.Im Allgemeinen halten dieselben Arten von Wechselwirkungen, die zur Terti√§rstruktur beitragen (meist schwache Wechselwirkungen wie Wasserstoffbr√ľcken und Londoner Dispersionskr√§fte), die Untereinheiten auch zusammen, um eine quatern√§re Struktur zu erhalten.

Denaturierung und Proteinfaltung

Jedes Protein hat seine eigene Form.¬†Wenn sich die Temperatur oder der pH-Wert der Umgebung eines Proteins √§ndert oder wenn es Chemikalien ausgesetzt ist, k√∂nnen diese Wechselwirkungen unterbrochen werden, wodurch das Protein seine dreidimensionale Struktur verliert und sich wieder in eine unstrukturierte Kette von Aminos√§uren verwandelt.¬†Wenn ein Protein seine Struktur h√∂herer Ordnung, aber nicht seine Prim√§rsequenz verliert, wird es als¬†denaturiert bezeichnet¬†.¬†Denaturierte Proteine ‚Äč‚Äčsind normalerweise nicht funktionsf√§hig.Bei einigen Proteinen kann die Denaturierung umgekehrt werden.¬†Da die Prim√§rstruktur des Polypeptids noch intakt ist (die Aminos√§uren haben sich nicht gespalten), kann es sich m√∂glicherweise wieder in seine funktionelle Form falten, wenn es in seine normale Umgebung zur√ľckkehrt.¬†In anderen F√§llen ist die Denaturierung jedoch dauerhaft.¬†Ein Beispiel f√ľr eine irreversible Proteindenaturierung ist das Frittieren eines Eies.¬†Das Albuminprotein im fl√ľssigen Eiwei√ü wird undurchsichtig und fest, da es durch die Hitze des Ofens denaturiert wird, und kehrt auch beim Abk√ľhlen nicht in seinen urspr√ľnglichen Zustand mit rohen Eiern zur√ľck.Forscher haben herausgefunden, dass sich einige Proteine ‚Äč‚Äčnach Denaturierung wieder falten k√∂nnen, selbst wenn sie alleine in einem Reagenzglas sind.¬†Da diese Proteine ‚Äč‚Äčvon selbst von unstrukturiert zu gefaltet √ľbergehen k√∂nnen, m√ľssen ihre Aminos√§uresequenzen alle f√ľr die Faltung erforderlichen Informationen enthalten.¬†Allerdings sind nicht alle Proteine ‚Äč‚Äčin der Lage, diesen Trick auszuf√ľhren, und wie sich Proteine ‚Äč‚Äčnormalerweise in einer Zelle falten, scheint komplizierter zu sein.¬†Viele Proteine ‚Äč‚Äčfalten sich nicht von selbst, sondern werden von¬†Chaperonproteinen¬†(Chaperoninen) unterst√ľtzt.

Proteine ‚Äč‚Äčsind wesentliche Bausteine ‚Äč‚Äčdes Lebens

Proteine ‚Äč‚Äčsind zusammen mit Kohlenhydraten, Nukleins√§uren und Lipiden grundlegende Bausteine ‚Äč‚Äčdes Lebens. Proteine ‚Äč‚Äčweisen eine enorme Vielfalt in ihrer Zusammensetzung und damit in ihrer Funktion auf. Unter anderem geben sie einer Zelle Struktur (z. B. in Form von Kollagen), erm√∂glichen Bewegung (z. B. Aktin und Myosin in den Muskeln), katalysieren Reaktionen (Enzyme), bringen Molek√ľle √ľber die Zellmembran und verteidigen Wirbeltiere gegen Eindringlinge (Antik√∂rper).

50 Fakten zu Proteinen

Ihre Haare und Nägel bestehen aus Eiweiß.

Keratin ist ein faseriges Strukturprotein, das Haare, N√§gel und die √§u√üere Schicht unserer Haut bildet. Bei Tieren bildet es Federn, H√∂rner, Krallen und Hufe. Es sch√ľtzt auch Epithelzellen vor Sch√§den.

Je größer die Bohne, desto mehr Protein hat sie.

Je l√§nger, gr√∂√üer und √§lter eine H√ľlsenfrucht wird, desto mehr Protein enth√§lt sie. Ausgereifte ger√∂stete Sojabohnen sind die am h√§ufigsten vorkommenden H√ľlsenfr√ľchte mit 39,6 Gramm Eiwei√ü pro 100 Gramm Portion.

Rindfleisch war fr√ľher das weltweit am meisten konsumierte Fleisch.

Nun, dieser Titel gehört zu Schweinefleisch.

Dein Blut ist wegen Eiweiß rot.

Hämoglobin ist ein Protein in roten Blutkörperchen, das Sauerstoff von der Lunge zu den Körperzellen transportiert und schädliche Abfallprodukte wie Kohlendioxid entsorgt.

Protein lässt Sie sehen.

Rhodopsin ist ein Protein in unseren Augen, das uns hilft, Licht zu sehen.

Menschliches Fleisch ist reich an Eiweiß.

Kannibalismus wurde jedoch aufgrund von Ern√§hrung oder Hunger nicht wirklich praktiziert. Historische Beispiele menschlichen Fleischkonsums waren symbolische oder religi√∂se Gesten.

Eine typische männliche Ejakulation beim Menschen enthält 150 mg Protein.

Das Sperma enthält auch ein Protein, das Frauen zum Eisprung ermutigt.

Proteine ‚Äč‚Äčverursachen oft Allergien.

Bestimmte Lebensmittel verursachen h√§ufig Allergien, da die Struktur ihres Proteingehalts Immunantworten ausl√∂st. Zum Beispiel sind viele Menschen allergisch gegen Gluten, ein Protein, das in Weizen und Getreide enthalten ist.

Die meisten Mikroorganismen und Pflanzen sind in der Lage, alle 20 Standardaminosäuren zu synthetisieren.

Tiere und Menschen k√∂nnen jedoch nur 9 dieser essentiellen Aminos√§uren √ľber die Nahrung aufnehmen.

Natriumarmer Parmesankäse ist der proteinreichste.

Milchprodukte wie Milch, Joghurt und K√§se sind alle Proteinquellen, aber dieser spezielle K√§se hat den reichsten Proteingehalt. Natriumarmer Parmesank√§se enth√§lt 41,6 Gramm pro 100 Gramm Portion.

Thunfisch hat den h√∂chsten Proteingehalt f√ľr Fisch.

Roter und Gelbflossenthun sind besonders proteinreich. Bluefin enth√§lt 29,91 Gramm Protein pro 100 Gramm trocken gekochten Fisch und Yellowfin 29,15 Gramm. Einige andere Anw√§rter sind die folgenden: Sardellen (29 g), Lachs (27 g), Heilbutt (27 g) und Tilapia (26 g).

Samen sind ein proteinreicher Snack.

K√ľrbiskerne liefern 33 Gramm Protein pro 100 Gramm, w√§hrend Wassermelonenkerne etwa 28 Gramm pro 100 Gramm liefern.

Protein verhindert, dass Ihr Körper anschwillt.

Das Protein Albumin verhindert, dass der gesamte menschliche K√∂rper durch Fl√ľssigkeiten geschwollen wird. In L√§ndern der Dritten Welt sind Eiwei√üdi√§t und Mangel an Nahrung h√§ufige Probleme, die die Schwellung des Bauches aufgrund des Mangels an Albumin und des osmotischen Ungleichgewichts der K√∂rperfl√ľssigkeiten verursachen.

Sobald das Protein verdaut ist, wird es in seine Aminosäuren zerlegt.

Diese Aminos√§uren werden dann wiederverwendet, um die Proteine ‚Äč‚Äčherzustellen, die Ihr K√∂rper ben√∂tigt, um Muskeln, Knochen, Blut und K√∂rperorgane zu erhalten.

Das Essen von √ľberm√§√üigem Protein kann Ihre Organe sch√§digen.

Wenn Sie zu viel Protein als erforderlich essen, werden Nieren und Leber belastet, da diese Organe h√§rter arbeiten, um das zus√§tzliche Protein abzubauen. Nicht nur das, sondern auch das abgebaute Protein wird dann als K√∂rperfett gespeichert und f√ľhrt zu einer Gewichtszunahme.

Protein kann tödlich sein.

Es wurde ein Todesfall durch Proteinkonsum verzeichnet: Ein 20-j√§hriger Hockeysportler starb an einer Ammoniakvergiftung aufgrund einer proteinreichen Ern√§hrung. Eine Ammoniakvergiftung ist nicht wirklich eine Auswirkung von zu viel Protein, aber in diesem Fall hatte der Athlet eine seltene genetische Erkrankung, die seinen K√∂rper daran hindert, Protein richtig zu metabolisieren und zu synthetisieren. Das Protein verwandelte sich in seinem System in Ammoniak und vergiftete ihn schlie√ülich.

Sonic the Hedgehog ist ein Protein.

Muss schnell los! Sonic Hedgehog ist ein sekretiertes Protein, das f√ľr die Entwicklung von Tieren und Menschen von entscheidender Bedeutung ist. Es ist verantwortlich f√ľr das Wachstum der Ziffern und die Organisation des Gehirns.

Pikachu ist auch ein Protein.

Pikachurin ist ein Netzhautprotein, das nach dem Blitzpokemon Pikachu f√ľr seine Wendigkeit benannt ist. Gute Pikachurin-Bindungen sind entscheidend f√ľr ein gutes Sehverm√∂gen. Falsch ausgerichtete oder unf√∂rmige Bindungen verursachen Augenerkrankungen.

Putenbrust ist der magerste Teil des Tieres.

Eine 85-Gramm-Portion ger√∂stete, hautlose Putenbrust enth√§lt 24 Gramm Protein und 115 Kalorien. Es ist auch reich an Niacin, Vitamin B6, Selen, Phosphor und Zink.

Menschen mittleren Alters m√ľssen mehr Protein konsumieren.

Da Protein f√ľr die Zellregeneration essentiell ist, argumentieren viele Forscher, dass Protein der Hauptgrund f√ľr das Altern ist.

Kollagen ist das am häufigsten vorkommende Protein in Ihrem Körper.

Dies ist die Hauptstrukturkomponente von Bändern, Knochen, Haut und Muskeln.

Protein h√§lt H√ľhnereier stabil.

Eine spezielle Form von Keratin h√§lt die Eierschalen fest. Ohne dieses Protein ist die Schale zu spr√∂de.

Indien isst die geringste Menge Fleisch der Welt.

Mit nur 7 Pfund Fleisch pro Person pro Jahr sind die Menschen in Indien ziemlich fleischig mit Fleisch. Auf der anderen Seite konsumieren Australier mit 205 Pfund pro Person j√§hrlich das meiste Fleisch.

Sie sind soziale Schmetterlinge.

Proteine interagieren mit anderen Arten von Molek√ľlen, einschlie√ülich anderer Proteine , Lipide , Kohlenhydrate und DNA . Man k√∂nnte sagen, dass sie das Leben der Party sind.

Es gibt ein riesiges Protein Titin

Titin ist das gr√∂√üte entdeckte Protein. Es ist auch als Connectin bekannt und ist f√ľr die Muskelkontraktion verantwortlich. Und sein chemischer Name hat 189.819 Buchstaben! Insgesamt dauert die Aussprache etwa 3,5 Stunden. Viel Gl√ľck damit.

Das kleinste Protein im menschlichen K√∂rper ist das Schilddr√ľsenfreisetzungshormon (TRH).

Das Schilddr√ľsenfreisetzungshormon hat nur 234 Aminos√§uren. Das kleinste Polypeptid im menschlichen K√∂rper ist Insulin mit 54 Aminos√§uren.

Proteinriegel sind kein Mahlzeitenersatz.

Gute Proteinriegel sollten idealerweise 8 bis 10 Gramm Protein, etwa 3 Gramm Ballaststoffe und ausgewogene Zuckermengen enthalten. Der Mensch kann jedoch nicht allein von Proteinriegeln oder Protein-Shakes leben. Sie w√ľrden die anderen Makron√§hrstoffe brauchen, um gesund zu bleiben.

Myosine sind Motorproteine, die f√ľr die Muskelkontraktion verantwortlich sind.

Diese Proteine ‚Äč‚Äč√ľbertragen Signale an den Rest Ihres K√∂rpers und f√ľhren zu Bewegung.

Hormone sind Proteine.

Hormone signalisieren Proteinmolek√ľle, die vom Kreislaufsystem transportiert werden, um Befehle zu senden, die Physiologie und Verhalten regulieren.

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